Человеческий организм является очень сложной структурой, которая состоит из большого количества клеток. В каждой такой клетке содержится особый вид белка. Он является строительным материалом нашего организма, а также выполняет и другие жизненно необходимые функции. Такой белок называется «пептид».

Пептиды – это разновидность химических соединений, которая содержит в своих молекулах остатки аминокислот.

Количество мономерных звеньев аминокислот в одной такой молекуле достигает нескольких десятков. Аминокислоты соединяются друг с другом благодаря «пептидным» связям. Это и дало название веществам.

Краткая характеристика

Пептиды – это самые маленькие элементы молекул белка. Как правило, они формируются из 2–3 аминокислот. Существуют и олигопептиды. В их состав входит до двух десятков аминокислот. После того как число звеньев вырастет до пятидесяти, формируется и сам белок.

Из белка состоит не только человеческий организм, но и организмы других живых существ. Более ста лет назад ученые описали метод, который позволяет синтезировать белки в лабораторных условиях. Этот процесс происходит благодаря живым клеткам человека, представителей флоры и фауны.

Характерные свойства пептидов и их воздействие на человеческий организм зависят от следующих факторов:

• числа звеньев аминокислот;
• последовательности соединений остатков аминокислот;
• вторичной структуры пептидов.

Сегодня известно более 1500 разновидностей этих веществ. Их влияние на человеческий организм изучено на должном уровне.

Классификация пептидов

Согласно выполняемым функциям делятся на несколько видов:

• гормональные – в эту группу входят пролактин и соматотропин. Вырабатываются при помощи гипофиза и гипоталамуса. Принимают участие в процессе клеточной регенерации;
• нейропептиды – производятся в центральной и периферической нервных системах. Благодаря им осуществляются основные физиологические процессы организма;

• иммунологические – выполняют защитную функцию: предотвращают токсическое влияние на человеческий организм;
• биорегуляторы – контролируют биологические процессы и регулируют физиологическую активность.

В свою очередь, биорегуляторы делятся на несколько видов:

• регулируют выработку гормонов;
• регулируют процесс пищеварения и аппетит;
• обладают обезболивающим свойством;
• регулируют сосудистый тонус и уровень артериального давления.

Существует еще одна классификация - по размеру молекул:

• олигопептиды (содержат до 20 аминокислотных остатков);
• полипептиды (содержат более 20 аминокислотных остатков). Эта характеристика позволяет отнести полипептиды к числу полноценных белков.

Воздействие на человеческий организм

Механизм влияния пептидов на организм достаточно хорошо изучен. Ученые смогли доказать, что они способны регулировать процессы жизнедеятельности клеток. А также известен тот факт, что скорость старения организма напрямую зависит от уровня пептидов в нем.

Функции, которые они выполняют:

• стимулируют процесс выработки гормонов, что усиливает процессы анаболизма и отвечает за прирост мышц;
• ликвидируют воспалительные реакции;
• ускоряют процесс заживления царапин и других повреждений кожи;
• регулируют аппетит;
• улучшают состояние кожи, путем стимулирования выработки эластина и коллагена;

• регулируют процесс выработки холестерина;
• укрепляют кости и связки;
• укрепляют иммунную систему;
• нормализуют сон;
• восстанавливают процессы метаболизма;
• поддерживают процесс регенерации;
• обладают антиоксидантными свойствами.

Что такое пептиды

Пептиды и спорт

Анализируя пользу цепочек аминокислот для организма можно сделать вывод, что они очень важны для спортсменов. Раньше применяли стероидные препараты. Но сейчас они запрещены и контроль на допинг не допустит спортсмена к соревнованиям, если возникнет хотя бы малейшее подозрение на употребление этих медикаментов.

Белки и пептиды имеют большое значение для человека, занимающегося спортом:

• стимулируют процесс синтезирования натуральных гормонов (например, тестостерона);
• способствуют быстрому восстановлению мышц;
• эффективно ликвидируют сбои в организме на местном уровне.

О последнем пункте нужно рассказать подробнее. Общеизвестным фактом является то, что содержащие гормоны препараты оказывают пагубное влияние на здоровье человека. А пептиды, в свою очередь, положительно сказываются на организме. Они направляют свою энергию на определенный орган. Этот процесс обладает избирательным характером.

Еще одно достоинство пептидов - сравнительно низкая цена. Они не запрещены на законодательном уровне и находятся в свободном доступе. Следует обратить внимание и на то, что пептиды не оставляют следов в организме после их употребления. Это позволяет не беспокоиться о возможных проблемах перед контролем на допинг.

Если говорить о бодибилдинге, то здесь пептиды играют следующую роль:

• контролируют уровень аппетита;
• повышают качество сна;
• приводят в нормальное состояние эмоции;
• повышают либидо;
• укрепляют защитные силы иммунитета.

Можно сказать, что пептиды очень важны для человека, который занимается спортом. Они помогают улучшить физическую форму, но при этом не наносят вреда организму, как это делают другие препараты.

Пептиды и косметология

Для того чтобы оздоровить и омолодить кожу в косметические средства стали добавлять некоторые виды белка:

• кератин;
• коллаген;
• эластин.

С недавних пор в составе ухаживающей косметики можно обнаружить и пептиды. Такое новшество появилось в косметологии около 30 лет назад.

Регуляторные пептиды оказывают прямое влияние на соотношение числа клеток на разных этапах их созревания. Эти цепи аминокислот проникают в центр ядра. Они одновременно «следят» и регулируют важные этапы в генетической программе:

• контролируют скорость, с которой делятся стволовые клетки;
• доставляют информативную базу ДНК, которая регулирует процесс созревания клеток;
• поддерживают необходимое количество рецепторов и ферментов на клеточном уровне.

Отзывы покупателей о косметике с пептидами свидетельствуют о том, что она уменьшает количество морщин, подтягивает и увлажняет кожу лица, делает ее светлее.

Такие кремы оздоравливают кожу изнутри, активизируют ее защитные функции, что останавливает процессы старения. Повышают тонус кожи. Черты лица становятся более четкими.

Жиросжигание

На сегодняшний день пептиды применяют не только в спорте, но и для пассивного похудения. Они выступают в качестве стимуляторов активности, что способствует эффективному сжиганию жира и выведению лишней жидкости.

Пептиды – это натуральные БАДы и их можно купить в аптеке или в магазинах спортивного питания. Но прежде чем решиться на такой шаг, необходимо проконсультироваться с врачом.

Для жиросжигания самыми эффективными будут . Они контролируют аппетит, в частности, регулируют количество употребления сладостей.

Пептид понижает количество гормона голода. К группе жиросжигающих пептидов относят и ипамонерил, который замедляет процесс старения организма, улучшает сон и поднимает настроение.

Если вы совмещаете сжигание жира и активные тренировки, то стоит обратить внимание на HGHFrag 176–191. Бывалые спортсмены говорят, что он отлично способствует наращиванию мышечной массы и ускоряет процесс восстановления мышц после тренировки.

Главное достоинство такого метода похудения заключается в том, что сброшенные килограммы не возвращаются обратно. Пептиды делают это гораздо эффективнее любых диет.

В каких продуктах содержатся пептиды?

Человек может оставаться здоровым только в том случае, когда его клетки исправно выполняют свои функции. Для этого нужно отслеживать уровень необходимых веществ и пополнять их запасы.

В случае недостатка синтезируемых в организме пептидов их можно пополнять при помощи медицинских препаратов и продуктов питания. Ученые доказали, что регулярное употребление пищи с высоким содержанием пептидов продлевает жизнь на 30%. Но только при условии полного отказа от вредных привычек и при видении здорового образа жизни.

Продукты, в которых содержится большое количество пептидов:

• молоко и кисломолочная продукция;
• злаки и бобовые;
• рыба и морепродукты (тунец и сардина);
• подсолнечные семена и соя;

• куриное мясо и яйца;
• зелень;
• редиска.

Противопоказаний к употреблению такой пищи нет. Она будет особенно полезна для людей преклонного возраста. Необходимо следить за реакцией организма после того, как в рацион будет введен новый продукт.

Побочное действие

Бывают случаи, когда пептиды оказывают небольшое негативное влияние на организм человека. Основными признаками могут стать:

• проявление аутоиммунных заболеваний;
• задержка лишней жидкости в организме;
• небольшое возрастание артериального давления;

• слабость;
• потеря сенситивности соматических клеток;
• возникновение туннельного синдрома.

Но эти признаки довольно незначительные и не требуют длительного лечения. Проходят в течение 3–7 дней.

Для большей эффективности в комплексе с пептидами можно применять витамины, поддерживающие антиоксиданты и экстракты. При правильном употреблении, пептиды могут избавить человека от ожирения, снизить риск возникновения патологий сердечно-сосудистой системы и сахарного диабета.

Видео: Пептиды в спорте

Согласно пептидной теории основой структуры белковой молекулы признана полипептидная цепь. Эта цепь построена из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Доказательства. Синтез полипептидов.

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие вещества, находящиеся в клетках, преимущественно в коллоидном состоянии, то есть в состоянии, характеризующиеся крайней неустойчивостью, состав которых зависит от свойств среды.

Mrбелков зависит от количества аминокислот в молекуле.

Белки – мономолекулярные соединения.

Цитохром С – 104 аминокислотных остатка, Mrпостоянна.

Связывание аминокислот между собой

Первое предположение о строении белков 1888 г Данилевским с щелочными растворами CuSO 4 все белки дают сине-фиолетовое окрашивание. Аналогичную реакцию дают пептоны – продукт расщепления белков протолитическими ферментами, подобное дает биурет:, диамид малоновой кислоты:Есть подобные связи:C=O;N-H

В белках амидная связь, которая образуется за счет взаимодействия карбоксильной по 1-ой аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты

а сами белки – полипептиды

Все усилия сводятся: защита аминогруппы и активация карбоксильной группы, чтобы реагировало то, что нужно:

Это синтез полипептида по Фишеру

2. Метод Бергмана, Зиверса, Курциуса.

Защита по Зервесу: для защиты аминогрупп используются бензиловый эфир Cl – угольной кислоты.

Активация по Курциусу:

надо снять защиту с 1-ой аминокислоты.

Граница между полипептидами и белками проведена условно. К белкам относят полипептиды с молекулярной массой 6 тысяч и более и числом аминокислотных остатков свыше 50. Такой принцип деления основан на способности к диализу через природные мембраны.

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Цепи могут быть соединены между собой ковалентными или не ковалентными связями. Белки, состоящие из двух или нескольких полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентными связями, называют олигомерным и. Отдельные полипептидные цепи в таких белках называют протомерами; функционально активные части белка - субъединицами.

2Гемоглобин

ГЕМОГЛОБИН - осн. белок дыхат. цикла, участвующий в переносе О2 от органов дыхания к тканям, а в обратном направлении - СО2. Содержится в эритроцитах. В организме человека 5-6 л крови, где ½ ~1/3 эритроциты, во взвешенном состоянии в плазме крови, которая ежедневно переносит

Образуется из ретикулоцитов.

Гемоглобин – сложный белок. Белковая часть – глобин, небелковая часть – гемм.

Глобин состоит из 4-х попарно одинаковых полипептидных цепей (α-2, β-2). Одна цепь из 146β аминокислотных остатков, другая из 141α.

Гемм – ароматическая плоская структура, содержащаяFe, который связан 6 координационными связями с одной стороны с глобином, с другой с атомами азота пирральных колец гемма, 1-с атомом азота гистидина, 1 – с молекулой кислорода.

Оксигемоглобин = гемоглобин + О2. Координационная связь с кислородом, валентность железа не меняется (II). Неустойчив. Эта связь образуется в результате повышения парциального давления кислорода в легких. При этом меняется трепичная структура глобина. Он становится удобным для удержания

Гемоглобин – переносчик протонов и углекислого газа. На связываниеO2 с гемоглобином влияет рН среды и концентрацияCO 2 . Присоединение СО 2 и Н + кHbснижает его способность связыватьO2. В периферических тканях с понижением рН и повышением концентрации СО 2 , сродствоHbк О 2 падает по мере связывания СО 2 и протонов. В легочных капиллярах выделяется СО 2 и повышается рН среды в крови, следовательно повышается сродствоHbк О 2 (эффект Бора).

Протоны присоединяются к радикалам гистидина в 146 положении β-цепи и к другим гистидинам в α-цепи. СО 2 присоединяется к кольцевой α-аминогруппе каждой полипептидной цепи.Hbможет связывать малые молекулыCNиCO. С оксидом углерода (II) связывается легче чем с кислородом и образуется карбоксигемоглобин. При действии некоторых отравляющих окислителей (переводомFe 2+ →Fe 3+) происходит окислениеHbв метгемоглобин. Цвет крови изменяется в коричневый, он не переноситO2, при его повышении наблюдается одышка, легкая утомляемость, резкая головная боль, рвота, потеря сознания, увеличивается печень, серо-синяя окраска слизистых и кожи. Окислители: нитросоед., орг. нитросоед., аминосоед. (анилин, аминофенолы, аминогидрозин и их производные: вакса, краски), хлораты, нафталин, феноны. Окислительно-восстановительные краски: метиленовый, синий.

Лечение. Введение антидотов – восстановителей: глюкоза, сульгидрильные соед. (β – меркаптоэтилаланин, кислородная компрессия (кислородная подушка)).

Это может быть наследственным заболеванием. Происходит если в одной из α цепей глобина в 58 положении вместо гистидина тирозин. Тирозин способствует образованию ковалентной связи вместо координатной и фиксируется степень окисления Fe 3+

У людей ~150 видов мутантных гемоглобинов. Аномалия встречается у 1 из 10000 человек.

Серповидноклеточная анемия. Это наследственное заболевание, под влиянием физических нагрузок возникает одышка, таксикардия, .. в сердце. Содержание Hbв крови уменьшается. Возникают попутные заболевания (почки, сердце, печень). Эритроциты в форме серпов. Они становятся ломкими и быстро выходят из строя, забивают капилляры. Передается детям. Если болеет лишь 1 из родителей, ребенок – носитель (1%), а если гомозиготные, то 50 % эритроцитов. У африканцев 20 % - носители.

Эндемическое заболевания африканцев – малярия, удобные для вируса лишь круглые => основное население вымерло. 8 % негритянского населения – носители гена. В β – цепи в 6 положение вместо глутаминовой кислоты (полярная группа) находится валин (неполярная группа). Валин – липкий участок, к которому присоединяются другие липкие участки → деформирование эритроцитов.

Терминология: Олигопептиды и Полипептиды

Грань между олигопептидами и полипептидами (тот размер, при котором белковая молекула перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна. Часто пептиды, содержащие менее 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами , а вещества с большим числом аминокислотных звеньев - полипептидами. Во многих случаях эта грань в научной литературе не проводится вообще и небольшая белковая молекула (такая, как окситоцин) упоминается как полипептид (или просто как пептид).

История

Пептиды впервые были выделены из гидролизатов белков, полученных с помощью ферментирования.

• Термин пептид предложен Э. Фишером , который к 1905 г. разработал общий метод синтеза пептидов.

В 1953 В. Дю Виньо синтезировал окситоцин , первый полипептидный гормон . В 1963 г., на основе концепции твердофазного пептидного синтеза (P. Меррифилд) были созданы автоматические синтезаторы пептидов. Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический инсулин и др. ферменты .

Известные «семейства» пептидов

Семейства пептидов в этом разделе являются рибосомальными, обычно они обладают гормональной активностью.

Панкреатические молекулы полипептидного характера

• en:NPY
• Пептид YY
• APP Avian pancreatic polypeptide
• en:HPP Human pancreatic polypeptide

Опиоидные пептиды

Опиоидные пептиды - группа природных и синтетических пептидов, сходных с опиатами (морфин, кодеин и др.) по способности связываться с опиоидными рецепторами организма. Эндогенные морфиноподобные вещества были впервые выделены в 1975 году из целого мозга и гипофиза голубей, морских свинок, крыс, кроликов и мышей, а в 1976 году фракции таких олигопептидов были обнаружены в спинномозговой жидкости и крови человека. Различные виды этих олигопептидов получили название эндорфинов и энкефалинов. Лиганды опиоидных рецепторов были обнаружены и во многих периферических органах, тканях и биологических жидкостях. Присутствие опиоидов показано в гипоталамусе и гипофизе, плазме крови и спиномозговой жидкости, желудочно-кишечном тракте, лёгких, органах репродуктивной системы, иммунокомпетентных тканях и даже в коже. Наряду с эндорфинами обнаружены и так называемые экзорфины или параопиоиды - опиоидные пептиды, образующиеся при переваривании пищи. К настоящему времени опиоидные рецепторы и их эндогенные лиганды обнаружены практически во всех органах и тканях млекопитающих, а также у животных более низких ступеней классификации вплоть до простейших. Основная часть опиоидных пептидов образуется путём внутриклеточного расщепления высокомолекулярных предшественников, что приводит к образованию ряда биологически активных фрагментов, в том числе и опиоидных пептидов. Идентифицированы и наиболее изучены 3 таких предшественника: проопиомеланокортин (ПОМК), проэнкефалин А и продинорфин (проэнкефалин В). В состав ПОМК (локализованного главным образом в гипофизе) входят аминокислотные последовательности b-липотропина, АКТГ, a-, b- и g-меланоцитстимулирующих гормонов, a-, b- и g-эндорфинов. В настоящее время установлено, что основным источником энкефалинов (метионин-энкефалина и лейцин-энкефалина) в организме является проэнкефалин А, локализованный преимущественно в надпочечниках. В его составе содержится 4 аминокислотные последовательности мет-энкефалина и одна лей-энкефалина, а также ряд продленных форм мет-энкефалина: меторфамид, МЕРГЛ (мет-энкефалин-Arg6-Gly7-Leu8), МЕРФ (мет-энкефалин-Arg6-Phe7), пептид Ф и группы родственных пептидов, входящих в состав пептида Е: BAM 22, 20, 18, 12, взаимодействующих с опиоидными рецепторами mu-, kappa- и delta-типа. В структуре другого проэнкефалина - препроэнкефалина В (или продинорфина) - обнаружены последовательности a- и b-неоэндорфинов, динорфинов [динорфин 1-8, 1-17 (А), динорфин В (риморфин), 4кД-динорфин], обладающих наибольшим сродством к ОР k-типа, а также лей-энкефалина. Радиорецепторный анализ связывания эндорфинов и энкефалинов с опиоидными рецепторами показал, что сродство мет- и лей-энкефалинов к опиоидным рецепторам delta-типа выше, чем к рецепторам mu-типа; b-эндорфин имеет примерно одинаковое сродство к опиоидным рецепторам mu- и delta-типа, a- и g-эндорфины проявляют гораздо меньшее сродство к обоим типам рецепторов по сравнению с b-эндорфином. Несмотря на то, что мет-энкефалин взаимодействует преимущественно с опиоидными рецепторами d-типа, его аналоги с более длинной аминокислотной последовательностью - меторфамид и пептиды группы BAM (пептиды из мозгового вещества надпочечников) обладают противоположным профилем селективности взаимодействия с опиоидными рецепторами (mu > kappa > delta). Большинство эндогенных опиоидов в той или иной степени могут взаимодействовать с несколькими типами рецепторов. Так, b-эндорфин своим N-концевым фрагментом способен взаимодействовать с mu- и delta-опиоидными рецепторами, а С-концом с epsilon-рецепторами. В коже амфибий, а затем и в мозге и некоторых других органах теплокровных, обнаружен 4-ый предшественник ОП - продерморфин, который считается источником дерморфина (mu-агониста) и дельторфина (delta-агониста). В ЦНС обнаружены эндогенные пептиды, специфически взаимодействующие с mu-опиоидными рецепторами: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 и Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, названные эндоморфинами, а также пептид ноцицептин, оказывающий свой анальгетический эффект через опиоидоподобные орфановые рецепторы.

Пептиды (Tachykinin peptides)

• Субстанция Р
• en:Kassinin
• Нейрокинин А (en:Neurokinin A)
• en:Eledoisin
• Нейрокинин В (en:Neurokinin B)

Терминология по теме

• Полипептиды простая линейная цепь, состоящая из аминокислот
• Олигопептиды или (просто) пептиды - полипептиды с числом аминокислот в цепи до 30-50
• Трипептиды
• Нейропептиды пептиды, ассоциированные с нервной тканью
• Пептидные гормоны - петиды с Гормональной активностью

См. также

Внешние ссылки

Полипептиды аналоги белковых молекул, они играют самостоятельную роль в функционировании живого организма. Структура и конформационные состояния полипептидов определяются теми же силами и взаимодействиями, что и для белков. Полипептиды различны по своему происхождению. Полипептиды могут получаться в результате расщепления белка (неполного) и нести остатки информации, заложенной в нем, т.е в таком случае в их нативную цепь входят протеиногенные кислоты. Они могут синтезироваться и самостоятельно и иметь свою индивидуальную структуру, в таком сучае в них могут содержаться и непротеиногенные кислоты.. Оказалось, что в некоторые полипептиды могут входить аминокислоты даже имеющие D-конфигурацию аминогруппы. Оказалось, что и свойства их в организме очень разнообразны.

регуляторны транспортные гормоны

токсины пептиды нейропептиды

антибиотики алканоиды вкусовые пептиды

Нейропеитиды. К таким пептидам относят пептиды, обнаруженные в мозге и способные влиять на функции центральной нервной системы. К этой же группе относятся пептиды гипоталамуса и гипофиза. Многие из них регулируют поведенческие реакции животных и человека, например, такие, как пищевая насыщаемость, жажда, сон, обучаемость, удовольствие, двигательная активность и др.

Обнаружены морфиноподобные или опиоидные пептиды, которые снижают болевые ощущения. Они представляют собой группу аналогичных по строению соединений, общего направления воздействия и близких по структуре. Несколько нейропеитидов, как правило, могут происходить от одного предшественника, путем последовательного отщепления фрагментов.

В качестве примера можно показать образование группы опиоидных нейропептидов (эндорфинов ):

Исходный пептид (200 а.к.) ® b-липотропин (91 а.к.) ® b-эндорфин (31 а.к.) ® b-мет-энкефалин (5 а.к.).

Гидролиз осуществляется за счет ферментов пептидаз. Эндорфины должны синтезироваться в организме в контролируемых количествах. Увеличенный синтез эндорфинов в организме снижает обучаемость и память. Подобные пептиды опойного действия обнаружены среди продуктов неполного гидролиза молока и хлеба.

Другой пример нейропеитида - это соматотропин - нейрогормон роста. Этот гормон был впервые синтезирован К.Итакура и Г.Ц.Бойер, генной инженерией. Используется при задержке роста, а так же при лечении диабета.

Многие из нейропеитидов имеют несложную структуру и легко могут быть получены синтетическим путем. А это, в свою очередь, позволяет воздействовать на психику людей.

Транспортные полипептиды. Относятся природным комплексным соединениям. Полипептидная цепь замкнута в циклическую структуру и имеет полости определенных размеров. В таких полостях содержится несколько гидроксильных групп, которые путем донорно-акцепторного взаимодействия могут связать те металлы, размеры которых соответствуют плоскостям. Получившийся вторичный комплекс играет роль транспортов ионов через мембрану (ионофоры).

Известны ионофоры соответствующие ионам кальция Са 2+ , он осуществляет транспорт кальция через мембрану разделяющую внутри- и межклеточную жидкость. Другой пример политранстпорных пептидов – ионы натрия Na + , он работает по эстафетному механизму, имеет спиралевидную форму кислородсодержащих групп. Сечение соответствует иону натрия Na + , и натрий по эстафете передается от одной кислородсодержащей группы к другой.

Пептидные токсины. Белково-пептидную природу имеют самые мощные токсины микробного происхождения – например, ботулинистический токсин, продуцируемый clostridium botulinum. Он вызывает тяжелейшие, часто смертельные пищевые отравления. Чаще всего, причиной отравления этим токсином являются продукты домашнего консервирования. Пептидную природу имеют токсины змей, скорпионов, пчел. Очень много подобных токсинов в бледной поганке (0,4мг на 1г массы при смертельной дозе для человека 5-7мг).

Вкусовые пептиды. Большое внимание пищевиков привлекают пептиды с ярко выраженными вкусовыми качествами. Широко известен пептидный подсластитель аспартам, он в 200 раз слаще сахарозы. Его структура:

При неправильной обработке из казеина молока может образоваться гептапептид горького вкуса: Арг - Гли - Про - Фен - Иле - Вал.

Регуляторные пептиды. Они могут регулировать разные функции, например, регуляторы иммунитета. Полипептид циклоспорин - антибиотик, способен ингибировать отторжение пересаживаемых органов и тканей.

Здесь нельзя не упомянуть g-глутамилцистеинилглицин (глутатион) . Он содержится в каждой живой клетке. Он регулирует окислительно-восстановительные реакции по схеме:

Защищает S-Н группы белков от окисления, активируя тиоловые (цистеиновые) ферменты по схеме:

Глутатион защищает от окисления аскорбиновую кислоту и другие биологически активные соединения, выполняет функции радиопротектора, участвует в транспорте аминокислот через биологическую мембрану клетки.

Глутатион является важнейшим детоксицирующим агентом. Он обезвреживает соединения ртути, фосфорорганические соединения, ароматические углеводороды, токсические перекисные соединения. Нарушения обмена глутатиона в организме нарушает функции костного мозга.

Главным источником глутатиона являются дрожжи, он активно влияет на все процессы происходящие при брожении. За 4 часа брожения выделяются от 80 до 300 мкг/г глутатиона.

Пептиды-гормоны по механизму действия они близки к белковым гормонам и лишь по формальным признакам относятся к пептидным, это тканевые гормоны. В коре почек содержится гормон ренин , образующийся при расщеплении сывороточного a-глобулина. Его функции в организме связаны с регулированием кровяного давления и солевого обмена. Он выделяется в кровь в ответ на понижение давления и снижения концентрации Na + . Другой гормон коллидин , напротив, способствует понижению кровяного давления. Кальцитонин снижает концентрацию кальция в крови. Глюкагон , наряду с инсулином, регулирует углеводный обмен, гастрин активно участвует в процессах пищеварения, выполняя множество функций.

Полипептиды ответственны за возникновение пищевых аллергий (непереносимость отдельных продуктов питания - молоко, белок куриного яйца, рыба, мясо). Это является следствием нарушения процесса пищеварения, что приводит к неполному расщеплению белков, образующиеся полипептиды являются антигенами для организма человека и вызывают аллергические реакции, поскольку они несут частичную информацию белка, от которого они происходят. Если таких антигенов немного, то это только полезно для тренировки иммунной системы. Избыточное количество вредно.

Что такое полипептид

Полипептид - химическое вещество, состоящее из длинной цепи аминокислот, связанных пептидными связями. Полипептидами являются белки.

Изобразите полиптид с использованием десяти разных аминокислот

Фен - Сер - Охра - Лей - Тре - Асн - Ала - Глу - Арг - Вал

Почему генетический код носит вырожденный характер

Генетический код - вырожден, т.е. большинство аминокислот кодируется более чем одним кодоном. Например, фенилаланин (Phe) кодируется двумя кодонами -UUU и UUC. Кодоны, которые определяют одну и ту же аминокислоту, называются кодонами-синонимами. Вырожденность кода, как правило, выражается в том, что у кодонов, определяющих одну и ту же аминокислоту, первые два основания фиксированы, а третье положение может занимать одно из двух, трех или четырех разных оснований. В частности, кодоны с одним из двух пиримидинов (C или U) в третьем положении всегда являются синонимами, в то время, как кодоны с одним из двух пуринов (A или G) в третьем положении бывают синонимами лишь иногда. Различия по всем трем положениям наблюдаются лишь в некоторых случаях (например, UCG и AGU оба кодируют Ser).