Значение белков презентация по химии. Вопросы для повторения

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью. каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот. ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2% В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре. Структура белковой молекулы Характеристика структуры Первичная – линейная Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи – линейная структура Тип связи, определяющий структуру Графическое изображение Пептидная связь NH CO Вторичная – спиралевидная Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура Внутримолекулярные ВОДОРОДНЫЕ ВСЯЗИ Третичная – глобулярная Упаковка вторичной спирали в клубок – клубочковидная структура Дисульфидные и ионные связи CO ... HNCO ... HN Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая скелетные и т.п.). функция (например, запасные белки, Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость – газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так: Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетовосиней окраски.

Обобщающий урок по теме «Белки. Их строение и функции.»

• Определение белков
• Структура
• Денатурация
• Качественные реакции
• Функции

История изучения

• Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных.
• Голландский химик Геррит Мульдер в 1836 предложил первую модель химического строения белков.
• В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.
• В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

Антуан де Фуркруа

Альбрехт Коссель

Геррит Мульдер

Эмиль Фишер

Белки

Белки́ - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Аминокисло́ты - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Белки

Нерастворимые (склеропротеины )

• Кератин
• фиброин

Растворимые (альбумины)

• Белок крови
• Белок молока

Денатурация

Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Химические свойства

Качественные реакции на белки:

а) На определение серы в белках:

Белок + О2→ запах палёных перьев

б) Ксантопротеиновая реакция:

Белок +HNO3 → белый осадок

С 6H4CH(NH2)COOH + HNO3 (конц) --H2SO4-- C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - выпадает осадок белого цвета.

C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- раствор желтый-- + NH3 -- оранжевый раствор

в) Биуретовая реакция:

Белок + CuSO4 + NaOH - сине-фиолетовое окрашивание.

Химические свойства

Гидролиз

Гидролиз белков – это разрушение пептидных связей, т.е. связей между атомами углерода и азота в пептидных группировках (-CO - NH-). Образуется смесь α-аминокислот.

Белок + Н2О → смесь аминокислот

H2N–CH2–CO–NH–CH(CH2OH)–CO–NH–CH(CH2SH)–COOH + 2H2O → H2N–CH2–COOH + H2N–CH(CH2OH)–COOH + H2N–CH(CH2SH)–COOH

Ферментативная

Все ферменты по своей природе являются белками

Транспортная

Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода к органам и тканям.

Структурная

Белки соединительной ткани, креатин, коллаген, эластин, ретикулин выполняют структурную функцию. Из них состоят покровы тела (кожи, волосы, ногти), сосуды.

Защитная

Защитная функция реализуется белками-антителами, которые вырабатываются иммунной системой организма при попадании в него чужеродных веществ, называемых антигенами (бактерий, вирусов и др.). также реализуется в способности белков крови, в частности фибриногена, образовывать сгусток (сворачиваться). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Сигнальная

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы из окружающей среды. Например, при действии света на сетчатку глаза.

Гормональная

Множество гормонов представлены белками или полипептидами. Например, гормон щитовидной железы- трийодтиронин .

Двигательная

Все виды движения живых организмов, в том числе сокращение мышц, мерцание ресничек, движение жгутиков, листьев у растений, выполняют особые сократительные белки. В работе мышц человека главную роль играют актин и миозин.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ №"> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс."> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными "> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. "> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Характеристика трёх структур белковых молекул Пептидная связь">

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так: Гидролиз белков">

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Спасибо за внимание!">